超二級結構（M.Rossmann提出的概念）

組合單元

αα組合形式

若干二級結構可以特殊的幾何組合出現(xiàn)在蛋白質(zhì)結構中，這些組合起來的結構單元稱作超二級結構或花樣。超二級結構可與某些特殊的生物功能相聯(lián)系，也可僅作為結構的組裝塊。α-環(huán)-α花樣是含有兩個α-螺旋，并以一個環(huán)區(qū)域相連接的具有特殊功能的超二級結構。在已知的蛋白質(zhì)結構中觀察到兩種這樣的花樣，一種是 DNA結合花樣，另一種是鈣結合花樣又稱EF手，每種都有自己的幾何形狀和所需的氨基酸殘基序列。

EF手出現(xiàn)在來自肌肉的蛋白Parvalbumin，troponin以及calmodulin等結構中，它們通過結合鈣來調(diào)節(jié)細胞功能的變化。EF手提供了一個維持鈣配基的支架用于結合和釋放鈣，這是人們在蛋白質(zhì)結構中首先認識的功能花樣之一。

ββ組合形式

發(fā)夾β或β-環(huán)-β花樣是兩條反平行的β-鏈，通過一個環(huán)相連接構成的超二級結構，在蛋白質(zhì)結構中頻繁出現(xiàn)。Β-回折中相鄰近的兩條β鏈易形成這種發(fā)夾β 花樣。兩條β鏈之間的環(huán)的長度不等，一般為2-5個殘基。與α-環(huán)-α花樣不同的是，發(fā)夾β花樣無特殊的功能。

希臘圖案花樣

四個鄰近的反平行β-鏈通常被排列為類似于古希臘裝飾圖案，因此被稱作希臘圖案花樣，常見于蛋白質(zhì)結構中，但與特殊功能無直接關聯(lián)。

βαβ組合形式

發(fā)夾花樣通常用來連接兩條反平行的β-鏈。如何連接兩條平行的β-鏈？如果兩條相鄰塊平行β-鏈的殘基順序是連續(xù)的，其連接部分必須處于β-回折的兩端。多肽鏈必須依靠環(huán)區(qū)域轉兩次才能夠使這兩條鏈平行，依次為：β鏈-環(huán)1-α螺旋-環(huán)2-β鏈，這樣的花樣稱為β-α-β花樣。此花樣在具有平行β-回折的每一種蛋白質(zhì)結構中均存在。在這樣的結構中，與β-鏈的羧基端和α-螺旋的氨基端相連的環(huán)1常含有功能性結合部位或活性部位，而另一個與β-鏈的氨基端和 α-螺旋的竣基端相連的環(huán)2則尚未發(fā)現(xiàn)與活性部位有關。這種β-α-β花樣可以認為是一個松散的螺旋圈，在已知的蛋白質(zhì)結構中，基本上每一個β-α-β花樣都是右手α-螺旋，因此被稱作"右手"花樣，對此尚無滿意的解釋。

βαβαβ組合形式

又稱羅斯曼折疊模式，是一種由兩個重復的部分組成，每個部分包括6個平行的β折疊與兩對α螺旋形成β-α-β-α-β的拓撲結構的蛋白質(zhì)結構基序，常見于核苷酸結合蛋白質(zhì)，特別是輔因子NAD結合蛋白。

與結構域區(qū)別

超二級結構（supersecondary structure）是指在多肽鏈內(nèi)順序上相互鄰近的二級結構常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規(guī)則的二級結構聚集體。目前發(fā)現(xiàn)的超二級結構有三種基本形式：α螺旋組合（αα）；β折疊組合（βββ）和α螺旋β折疊組合（βαβ），其中以βαβ組合最為常見。它們可直接作為三級結構的“建筑塊”或結構域的組成單位，是蛋白質(zhì)構象中二級結構與三級結構之間的一個層次，故稱超二級結構。

結構域（domain）也是蛋白質(zhì)構象中二級結構與三級結構之間的一個層次。在較大的蛋白質(zhì)分子中，由于多肽鏈上相鄰的超二級結構緊密聯(lián)系，形成二個或多個在空間上可以明顯區(qū)別它與蛋白質(zhì)亞基結構的區(qū)別。一般每個結構域約由100-200個氨基酸殘基組成，各有獨特的空間構象，并承擔不同的生物學功能。如免疫球蛋白（IgG）由12個結構域組成，其中兩個輕鏈上各有2個，兩個重鏈上各有4個；補體結合部位與抗原結合部位處于不同的結構域。一個蛋白質(zhì)分子中的幾個結構域有的相同，有的不同；而不同蛋白質(zhì)分子之間肽鏈中的各結構域也可以相同。如乳酸脫氫酶、3－磷酸甘油醛脫氫酶、蘋果酸脫氫酶等均屬以NAD+為輔酶的脫氫酶類，它們各自由2個不同的結構域組成，但它們與NAD+結合的結構域構象則基本相同。

名詞解釋

超二級結構：二級結構單元a-螺旋和β-折疊，相互聚集形成有規(guī)律的更高一級的但又低于三級結構的結構